Геном последовательность Helicobacter суис поддерживает свою роль в желудочном последовательности pathology

генома Helicobacter суис
поддерживает свою роль в патологии желудка
Аннотация
Helicobacter
(H.
) суис
ассоциируется с хроническим гастритом и язвами Парс oesophagea у свиней, и с гастритом, язвенной болезнью желудка и слизистой лимфоидной ткани лимфомы у человека. Для того чтобы получить более полное представление о генах, участвующих в патогенности и в специфической адаптации к желудочной среде Х. суис
, анализ генома проводили из двух H. суис
штаммов, выделенных из слизистой оболочки желудка свиней , Гомологи подавляющего большинства генов, показанных важными для желудка колонизации патоген человека H. Pylori
были обнаружены в H. суис
генома. H. суис
кодирует несколько мнимых белки наружной мембраны, два из которых похожи на хеликобактерной
Адгезины НраА и Horb. H. суис
таит в себе почти полную расческу
тип IV секреторной системы и членов IV системы 3 типа секреции, но не хватает большинства генов, присутствующих в CAG
острова патогенности антихеликобактерной
, Гомологи генов, кодирующих H. Pylori
активирующий нейтрофилы белка и γ-глутамил транспептидазы были идентифицированы в H. суис
. H. суис
также обладает несколькими другими вирулентности предполагаемые-ассоциированных генов, в том числе гомологов для mviN
, то H. Pylori
флаводоксина гена и гомолог H. Pylori
вакуолизирующий Цитотоксин гена. Был сделан вывод о том, что несмотря на то гены, кодирующие для некоторых важных факторов вирулентности H.pylori,
, таких как цитотоксин-ассоциированный белок (CagA), которые не обнаружены в H. суис
генома, гомологи других генов, ассоциированных с колонизация и вирулентность H. Pylori
и другие бактерии присутствуют.
Введение
Helicobacter
(H.
) суис
очень прихотлив, спиралевидный, грамотрицательные бактерия требующих двухфазный культуральной среды при рН 5, обогащенную фетальной сыворотки теленка, и микроаэробных атмосфера для роста в пробирке [1]. H. суис
колонизирует желудок более чем на 60% от убоя свиней [1, 2]. Хотя точная роль H. суис
болезни желудка у свиней, до сих пор неясно, это было связано с хроническим гастритом [3, 4] и язвы Рагз oesophagea желудка [5-7]. Это может привести к значительным экономическим потерям из-за внезапной смерти, снижение потребления корма и снижение суточный привес [8]. Снижение приблизительно 20 г /сут в увеличение веса наблюдалось у животных, экспериментально зараженных H. суис
, по сравнению с неинфицированных контрольных животных [9].
Бактериальные желудочные расстройства в организме человека в основном вызваны Helicobacter пилори
[10]. Тем не менее, не хеликобактер пилори
helicobacters (NHPh) также были связаны с заболеванием желудка человека с преобладанием в диапазоне от 0,2 до 6% [5]. H. суис
является наиболее частые виды NHPh найдены в организме человека, где он первоначально был назван "H. heilmannii
" тип 1 [11]. Есть убедительные свидетельства того, что свиньи могут служить источником инфекции для человека [5, 12]. В организме человека, H. суис
была связана с язвенной болезнью [13], слизистой оболочки желудка-ассоциированной лимфоидной ткани (MALT) лимфома [14] и хронического гастрита [15]. В моделях грызунов болезни желудка человека, бактерия вызывает тяжелое воспаление и солодовые лимфома типа поражения [16].
До сих пор мало известно о патогенезе H. зшз
инфекций. Для того, чтобы улучшить понимание в генах, играющих роль в патогенности, желудочная колонизации и персистенции H. суис
, была выполнена геному сравнение с хорошо исследованной хеликобактерной
генома. Некоторые факторы вирулентности в самом деле могут быть одинаковы для обоих бактерий. Поскольку также могут быть различия, неэмпирические пояснительные H. суис
генома были выполнены, а также.
Материалы и методы
Секвенирование генома
A Пиросеквенирование (454 Life Sciences Corporation, Брэнфорд, Коннектикут, США) анализ был применен к геном штамма типа из H. суис
(HS1 T = LMG 23995 T = DSM 19735 T) и H. суис
штамма 5 ( ТГ5), выделенные из слизистой оболочки желудка двух различных свиней, в соответствии с методом, описанным Baele и соавт. [1]. . Качество отфильтрованные последовательности были собраны в конти- с использованием 454 Newbler ассемблер (Roche, Branford, штат Коннектикут, США)
Функциональное аннотаций
В целях максимального количества генных качества аннотациями, следовали два различных подхода пояснительных: кросс- отображение с тремя хеликобактер пилори
штаммов (26695, Shi470 и G27 с номерами NCBI о присоединении NC_000915, NC_010698 и NC_011333, соответственно), а также первопринципов аннотацию.
Кросс-отображение аннотаций
Пользовательская BLAST [17 ] была создана база данных из HS1 T и ТГ5 геномные контигов. The H. Pylori
протеом и некодирующие РНК выровнены (TBLASTN программу BLAST ванной, е пороговое значение, установленное в 10 -3) к H. SUIS
базы данных. Для каждого BLAST хит следующая дополнительная информация была проанализирована: 1) (секреции) сигнального пептида сайт расщепления, если присутствует, по оценке программы SignalP 3.0 [18, 19]; 2) характеристики трансмембранных спиралей (номер, время начала и окончания, считающимся топологии в отношении цитоплазматической мембраны), если он присутствует, по оценке программы TMHMM [20]; 3) оценка рибосомы силы связывания области мРНК, предшествующую наиболее вероятный стартовый кодон. Рибосомы прочность связывания оценивали путем применения двух установленных фактов: I) на мРНК цепи, как правило, в пределах 20 нуклеотидов до фактического стартового кодона, обратной комплементарной от 5 до 7 нуклеотидов рядом с 16S рРНК 3'-конец действует как аттрактор и позиционером для рибосомальная малой субъединицей; Этот регион известен как последовательность Шайна-Дальгарно [21, 22]; II) в грамотрицательных бактериях регионом мРНК AU-богатые около 16 нуклеотидов в длину, и непосредственно перед последовательностью Шайна-Дальгарно может также привлекать и позиции рибосомы, чтобы помочь инициировать перевод правильного, биологически активного продукта гена [23, 24]. Для H. суис
, последовательность Шайна-Дальгарно была определена подпоследовательностью AGGAGGU (который является обратный комплемент конца 3'-16S рРНК), а минимальный AU-насыщенность (эквивалент связывания с рибосомой потенциала ) предыдущего региона был произвольно установлен на 10/16. Для каждого теоретического ORF был забит целый ряд возможных кодонов старт; тем выше сходство с идеальной последовательности Шайна-Дальгарно, или АС-богаче предшествующей области, или, тем лучше комбинация обоих, тем более вероятно, потенциальный старт-кодон должен быть фактический старт-кодон.
Неэмпирические аннотацию
для первопринципов аннотацию, теоретические открытые рамки считывания (ORFs) впервые были определены с помощью инструмента getorf Emboss (с минимальной длиной ORF набор до 90 нуклеотидов, и принимая все альтернативные стартовых кодонов во внимание) [25]. Все ORF, были переведены в дальнейшем, и нагнетающий (программа BLASTP) была выполнена с электронной порогом 10 -15 к базе данных универсальной белковой UniProt-KB. Универсалом алгоритм getorf дают примерно десятикратное ожидаемых природных ORF,, снижая риск ложных негативов. Для того, чтобы сохранить ложноположительную низкая скорость, были рассмотрены дополнительные параметры: 1) процент соответствия между запросом и нажмите ORF,; 2) процент сходства или сохранения между выровненных частями запроса и ударил ORF,; 3) прочность связывания с рибосомой (подробнее см. Выше) Для того, чтобы определить наличие одного или более консервативных доменов обыске rpsblast (со значениями параметров по умолчанию) проводили для каждого отдельного теоретического ORF против скомпилированного базы данных консервативном домене, который хранит выравниваний домен белка из нескольких других источников баз данных [26].
Результаты
Общие черты H. суис
генома
в HS1 T генома в общей сложности 1 635 292 пар оснований и в геноме HS5 1 669 960 пар оснований были секвенировали, как со средним содержание GC составляет 40%. В отличие от H. Pylori
, была обнаружена только одна копия обоих генов 16S и 23S рРНК, но, как H. Pylori
, H. суис
имеет три копии гена 5S рРНК. Были определены тридцать восемь РНК передачи. В целом, были обнаружены 1266 ORF, из HS1 T и 1257 из ТГ5, из которых 194 и 191 кодируются гипотетические белки соответственно. В 98 и 92 ORF, был обнаружен сайт расщепления сигнального пептида, демонстрируя предсказанные секретируемые белки HS1 T и ТГ5 соответственно. Программа TMHMM предсказывал 210 и 206 белка, по меньшей мере, одной трансмембранной спирали для HS1 T и ТГ5 соответственно. Фракцию последовательность, идентичную для HS1 T и ТГ5 будет описано в дальнейшем вместе как "H. суис
генома".
Гены, возможно, задействованные в желудочном колонизации и настойчивость
гомологов антихеликобактерной
гены, участвующие в кислой акклиматизации, хемотаксиса, адгезии к эпителиальных клеток желудка, окислительный стресс-устойчивости (таблица 1) и моторики были обнаружены в H. суис
генома. Последние были идентифицированы как жгутиков биосистемы, аналогичной антихеликобактерной
[27]. Кроме того, H. суис
содержит fibrinonectin /фибриногена-связывающий белок ген, кодирующий, но соответствующий белок отсутствует сайт расщепления трансмембранной спирали или сигнального пептида в соответствии с биоинформатики инструментов, упомянутых ранее. Гомологи кодирующие синтетазы CMP-N-ацетилнейраминовой кислоты (Neua) (HSUHS1_0474, HSUHS5_0481), синтазы сиаловой кислоты (NeuB) (HSUHS1_0477, HSUHS5_0478), и UDP-N-ацетилглюкозамина-2-эпимеразы (WecB) (HSUHS1_1107, HSUHS5_0784) были наблюдается как well.Table 1 Гены, связанные с рН гомеостаза, хемотаксиса, адгезии к эпителиальным клеткам, а также устойчивости к окислительного стресса в геноме H. суис
тип штамма 1 (HS1T) и Х. суис
штамма 5 (ТГ5 ).
Группа

Джин обнаружен в HS1T

гена обнаружены в ТГ5

Описание гомолога

Процент последовательности выравниваются (% из которых сохраняется) с описанной homolog1

рН гомеостаза
HSUHS1_0708
HSUHS5_0286
Уреазный субъединиц альфа (мочевина
) Н. heilmannii

100 (94)
HSUHS1_0707
HSUHS5_0285
Уреазный субъединица бета (ureB
) Н. heilmannii

100 (94)
HSUHS1_0706
HSUHS5_0284
Уреазный транспортер (Urei
) Г.фелис ​​

100 (89)
HSUHS1_0705
HSUHS5_0283
Уреазный принадлежности белка (ureE
) Н . bizzozeronnii

100 (84)
HSUHS1_0704
HSUHS5_0282
Уреазный принадлежности белка (UREF
) Н. bizzozeronnii

100 (84)
HSUHS1_0702
HSUHS5_0280
Уреазный принадлежности белка (ureH
) из H. bizzozeronnii

96 (84)
HSUHS1_0703
HSUHS5_0281
Уреазный принадлежности белка (UREG
) Н. bizzozeronnii

100 (95)
HSUHS1_0133
HSUHS5_0547
гидрогеназная экспрессии /образование белка (Hypa
) антихеликобактерной

98 (83)
HSUHS1_0615
HSUHS5_0817
гидрогеназная выражение /образование белка (hypB
) антихеликобактерной

99 (91)
HSUHS1_0616
HSUHS5_0816
гидрогеназная выражение /формирование белка (hypC
) антихеликобактерной

98 (89)
HSUHS1_0617
HSUHS5_0815
гидрогеназная выражение /образование белка (hypD
) Н. achinonychis <бр>
98 (80)
HSUHS1_0081
HSUHS5_1197
L-Аспарагиназа II (ansB
) антихеликобактерной

98 (64)
HSUHS1_0230
HSUHS5_1130
аргиназы (rocF
) антихеликобактерной

99 (75)
HSUHS1_0888
HSUHS5_0231
ациламида amidohydrolase (Amie
) антихеликобактерной <бр>
100 (93)
HSUHS1_0680
HSUHS5_0265
Formamidase (amiF
) антихеликобактерной

100 (98)
HSUHS1_0161
HSUHS5_1077 <бр> α-Карбоангидраза антихеликобактерной

92 (69)
HSUHS1_0391
HSUHS5_0874
аспартазы (ООРА
) из H. acinonychis

100 (89 )
хемотаксис
HSUHS1_1004
HSUHS5_0649
модулятор взаимодействие Chea-MCP антихеликобактерной

99 (79)
HSUHS1_1003
-
бифункциональных хемотаксиса белка ( ШЕФ-ПОВАРА
) антихеликобактерной

82 (86)
HSUHS1_1002
HSUHS5_0775
пурина связывания хемотаксис portein (Chew
) антихеликобактерной
<бр> 98 (91)
HSUHS1_0538
HSUHS5_0706
хемотаксиса белка (Чев
) антихеликобактерной

100 (92)
HSUHS1_0846
HSUHS5_0081
предполагаемыми хемотаксиса белка H. Pylori

100 (79)
HSUHS1_0299
HSUHS5_0250
хемотаксиса белка (Чей
) антихеликобактерной

100 (95)
HSUHS1_1001
HSUHS5_0774
Метил-прием хемотаксис белка (tlpA
) антихеликобактерной

100 (60)
HSUHS1_0286
HSUHS5_0256
Метил-акцепторные хемотаксиса белок (tlpB
) антихеликобактерной

98 (63)
HSUHS1_0479
HSUHS5_0476
метил- прием хемотаксиса белка H. acinonychis

100 (66 )
HSUHS1_0196
HSUHS5_0122
метил- прием хемотаксиса белка кампилобактерий upsaliensis страница 2 из 99 (53)
HSUHS1_0141
HSUHS5_0641
метил- прием хемотаксиса белка Campylobacter плода подвид. плода страница 2 из 99 (64)
HSUHS1_0763
-
метил- прием хемотаксиса белка Methylibium petroleiphilum
2
83 (52)
HSUHS1_0944
HSUHS5_0990
Метил-прием хемотаксис сенсорно преобразователь Marinomonas зр. страница 2 из 57 (59)
адгезией
HSUHS1_0666
HSUHS5_1053
внешний мембранный белок (Horb
) антихеликобактерной

100 (63)
HSUHS1_0354
HSUHS5_0398
Neuraminyllactose связывания гемагглютинина (НраА)
Н. acinonychis

94 (77)
сопротивление окислительный стресс
HSUHS1_1147
HSUHS5_0608
каталазы (Kata
) из H. acinonychis

95 (82)
HSUHS1_0549
HSUHS5_1206
несовпадение ремонт АТФазы (Muts
) из H. hepaticus

99 (60)
HSUHS1_0163
HSUHS5_0495
супероксиддисмутазы (SODB
) антихеликобактерной

100 (90)
HSUHS1_1186
HSUHS5_0005
Bacterioferritin совместно миграционный белок H. hepaticus

99 (72)
HSUHS1_0683
HSUHS5_0262
NAD (P) H хинон-редуктазы (mdaB
) из Campylobacter плода подвида. плод

97 (68)
HSUHS1_0689
HSUHS5_0268
пероксиредоксин антихеликобактерной страница 3 из 100 (92)
1 Результирующий из TBLASTN на основе кросс-картографирования от хеликобактерной
протеома к H. суис
HS1T и ТГ5 геномов и BLASTP на основе неэмпирических
анализ переведенного H. суис
HS1T и ТГ5 ORF, против UniProt КБ универсальных белка базы данных. Различия между HS1T и ТГ5 гомологов ≤ 1%.
2 Не имея в других хеликобактером
геномов доступны в GenBank.
3 Член 2-Cys пероксиредоксин надсемейства.
Гены, кодирующие предположительные белки наружной мембраны (ОМР ) по отношению к хеликобактерной
ОМР представлены в дополнительном файле 1 таблице S1. Гены, кодирующие членов главной H. Pylori
OMP семьи (Hop, Hor, Hof белки, железо регулируется и отлив насос ОМР) могут быть приведены в соответствие с пилори
генома H.. Оба H. суис
штаммы содержат Хоф
гены HOFA
, C
, E
, F
, хмель
гены
надежду на то, G-2
и Н
, а гены Hor
Horb
, C
, D
и J
. Кроме того, HS1 T содержит гомологов hopW
предшественника белка и Hore
, в то время как ТГ5 обладает дополнительными гомологов Hora
, horF
и Хёрль
. Быть членами хеликобактером
наружной мембраны (Hom
) семья не были обнаружены в H. суис
. Помимо основных H. Pylori
OMP белков семейства, то H. суис
геном содержит некоторые предсказали ОМР на основе их N-концевой структуре чередующиеся гидрофобные аминокислоты, аналогичные поринов, охватывая omp29
для HS1 <вир> T и omp11
и omp29
для ТГ5. 491 аминокислот ассоциированный с мембранами гомолог фактора вирулентности MviN, выровнена 92% с MviN гомолога H. acinonychis
(Hac_1250), также присутствовал в H. суис
. Секреция
Тип IV системы в H. суис

из пилори
систем секреции типа IV (T4SS), были определены в H H. только два члена КГП
острова патогенности (CAG
Pai) . суис
генома (cag23 /E
и cagX
). Большинство членов гребенки
транспортного аппарата присутствовали. К ним относятся COMB2
, B3, B6

, B8
и ряд дополнительных генов не классифицированных как расческу
: гее
, приезжайте
, CoML
и dprA
. H. суис
обладает гены, кодирующие VirB- и АТФазы вирда типа (virB4
, B8
, В9
, B10
, B11
и virD2
, D4
), все назначенные члены хеликобактерной
секреторной системы IV типа 3 (tfs3
). HS1 T и ТГ5 T4SS представлены в таблице 2.Table 2 H. суис
штамма 1 (HS1T) и штамма 5 (ТГ5) гомологов антихеликобактерной
и другие Helicobacter зр
. гены системы секреции IV типа.
гомолог

Джин обнаружен в HS1T

гена обнаружены в ТГ5
<бр> Описание соответствующего белка

Процент последовательности фракции выровненный (из которых% консервативную) с Helicobacter homolog1

CAG острова патогенности
cag23
/E
антихеликобактерной

HSUHS1_0731
HSUHS5_1234
DNA белка-переносчика
81 (42)
cagX
антихеликобактерной

HSUHS1_0964
HSUHS5_0688
Супружеская плазмиде белок переноса
92 (71)
система расческу
COMB2
Н. acinonychis

HSUHS1_1181
HSUHS5_0010
COMB2 белок
96 (64)
comB3
Н. acinonychis

HSUHS1_1182
HSUHS5_0009
ComB3 компетентность белка
95 (77)
comB6
антихеликобактерной
<бр> HSUHS1_0337
-
NADH-убихинон оксидоредуктазы
70 (85)
comB8
антихеликобактерной

HSUHS1_0747
Перекрытие с virB8

comB8 компетентность белка
93 (66)
TRBL
антихеликобактерной

HSUHS1_0755
HSUHS5_0054
TRBL белок
99 (77)
Придите <бр> из H. acinonychis

HSUHS1_0314
HSUHS5_0381
Компетентность локус E
94 (55)
CoML
антихеликобактерной

HSUHS1_0722
HSUHS5_0300
Компетентность белок
99 (84)
dprA Каталог H. acinonychis

HSUHS1_0096
HSUHS5_0824
обработка ДНК белка
99 (70) <бр> гесА
Н. hepaticus

HSUHS1_0672
HSUHS5_1058
рекомбинантному управлением
97 (84)
Virb -homologs
virB4
антихеликобактерной

HSUHS1_0960
HSUHS5_0692
ДНК белок переноса
98 (68)
virB8
антихеликобактерной

HSUHS1_0963
HSUHS5_0689
переноса ДНК белок
91 (61)
virB9 Каталог H. cetorum

HSUHS1_0319
-
virB9 белок
76 (69)
virB10 Каталог H. cetorum

HSUHS1_0320
-
VirB10 белка
90 (77)
мнимого virB9
антихеликобактерной Buhsoft Forums -
HSUHS5_0372
VirB9 белок предполагаемые
100 (86)
мнимый virB10
антихеликобактерной Buhsoft Forums -
HSUHS5_0371
virB10 белок предполагаемые
97 (87) <бр> virB11
антихеликобактерной

HSUHS1_0750
HSUHS5_0368
белка VirB11
100 (98)
virB11
Г. cetorum

HSUHS1_0965
-
VirB11 Белки
95 (71)
virB11
-как антихеликобактерной
(HPSH_04565)
-
HSUHS5_0686
VirB11-подобный белок
98 (72)
virB11
-как антихеликобактерной
(HPSH_07250)
HSUHS1_0036
HSUHS5_0600
Тип IV АТФазы
100 (75)
вирда - гомологи
virD2 Каталог H. cetorum

HSUHS1_0752
HSUHS5_0414
VirD2 белок (relaxase)
100 (90)
virD4
Н. пилори

HSUHS1_0870
HSUHS5_0257
VirD4 белка (конъюгации белка)
82 (78)
1 Результирующий из TBLASTN на основе кросс-картографирования H. Pylori
протеома в H. суис
HS1T и ТГ5 геномов и BLASTP на основе неэмпирических
анализ переведенного H. суис
HS1T и ТГ5 ORF, против базы данных универсального белка UniProt-KB. Различия между HS1T и ТГ5 гомологов ≤ 1%.
Гены, возможно, участвует в индукции желудочных поражений
гомологов H. Pylori
гены, участвующие в индукции желудка поражений в H. суис
генома обобщены в таблице 3. Гомологические поиски с H. Pylori
вакуолизирующий цитотоксин гена (Вака
) идентифицирован HSUHS1_0989 в HS1 T. Соответствующий белок, который является исключительным в том, что он является одним из самых длинных в мире прокариот, обладает три небольших консервативных области Вака (остатки 490-545, 941-995 и 1043-1351), а затем в области автовоз (остатки 2730-2983). Последовательность аминокислот в HS5 гомолога (HSUHS5_0761) может быть выровнен по 22% с пилори
штамма последовательности HPAG1 H., и обладает только одним законсервированы VacA область (остатки 242-298), а затем в области Автовоз (1258 -1510). В обоих вача
гомологов, без сигнальной последовательности не была определена. Кроме того, была выявлена ​​язва-ассоциированной аденин-специфической ДНК-метилтрансферазы (HSUHS1_0375, HSUHS5_0957) кодирующей последовательности, в то время как молекулярная гомолог Язва-ассоциированной рестриктазы (ICEA
) не могли быть обнаружены в H. суис
. H. суис
содержит гомологи pgbA
и pgbB
кодирования плазминогена-связывающих белков, хотя и не хватает сайт расщепления трансмембранной спирали или сигнального пептида в соответствии с биоинформатики инструментов, упомянутых ранее. H. суис
укрывает гомологи генов, кодирующих хеликобактерной
активирующий нейтрофилы белок (HP-Напы) и γ-глутамил транспептидазы (HP-ГГТ). Гомологи, кодирующие H. Pylori
флаводоксина fldA
и пируват-оксидоредуктазы комплекс (ПОР) члены ПОРА
, Porb
, PORC
и porD
также были определены в H. SUIS
.table 3 Гомологи антихеликобактерной
генов, вовлеченных в индукцию желудочных поражений в H. суис
тип штамма 1 (HS1T) и штамм 5 (ТГ5) генома.
Джин обнаружен в HS1T

Джин обнаружен в ТГ5

название гена

протеин аннотаций /функция в H. Pylori

Sequence фракция HS1T /ТГ5 совмещена с пилори гомолога H. (%) 1

Унифицированные последовательность фракции HS1T /ТГ5 законсервированы с хеликобактерной гомолог (%) 1

Ссылки

HSUHS1_0989
HSUHS5_0761
Вака

вакуолизирующий цитотоксин A: клетки-хозяина вакуолизация, апоптозиндуцирующая, immunosuppresive
63/22
45/72
[46]
HSUHS1_0265
HSUHS5_0449
GGT

γ-глутамил транспептидаза: апоптозиндуцирующая, immunosuppresive
99/99
86/86
[ ,,,0],48, 49, 64]
HSUHS1_1177
HSUHS5_0014
Napa

активирующий нейтрофилы белок A: провоспалительных
99/99
83/83
[50, 51 ]
HSUHS1_1067
HSUHS5_1177
fldA

Electron акцептором оксидоредуктаза ферментного комплекса пирувата, связанного с желудочной MALT лимфомы у людей
96/98
84/83
[55, 56]
HSUHS1_0403
HSUHS5_0887
pgbA

плазминогена-связывающий белок
60/60
72/72
[53, 54]

HSUHS1_1192
HSUHS5_0523
pgbB

плазминогена-связывающего белка 70/70
72/72
[53, 54]
1Resulting из TBLASTN на основе кросс-картографирования от хеликобактерной
протеома к H. суис
HS1T и ТГ5 геномов.
Обсуждение
Гены, возможно, участвующих в желудочном колонизации и настойчивость
результаты данного исследования показывают, что несколько H . пилори
гены, участвующие в кислой акклиматизации, хемотаксиса и моторики, имеют аналоги в H. суис
генома. Эти гены, как известно, необходимы для колонизации слизистой оболочки желудка человека [27-32].
Несколько последовательностей, кодирующих OMP были идентифицированы с помощью сравнительного анализа с H. Pylori
и других видов бактерий. H. суис
содержит некоторые аналогичные члены основных семейств OMP, описанных в H. Pylori
[33]. Некоторые из этих ОМР были описаны участвовать в адгезии антихеликобактерной
к слизистой оболочке желудка, которое широко предполагается, играют важную роль в начальной колонизации и долгосрочной настойчивости в желудке человека. К ним относятся желудочный эпителиальных клеток адгезин Horb [34] и поверхность липопротеинов, H. Pylori
Адгезиновая A (НраА). НраА, также аннотированный в качестве neuraminyllactose связывания гемагглютинина, обнаруживается исключительно в Helicobacter
и связывается с сиаловой кислоты богатых макромолекул, присутствующих на желудочном эпителии [35]. С другой стороны, Х. суис
не хватает гомологов ряда других H. Pylori
факторов адгезии, в том числе генов, кодирующих группы крови связывания антигена Адгезины Baba
(хмель
) и Бабб
(Hopt
), сиаловой кислоты связывание адгезинов SABA
(Хопп
) и SABB
(HOPO
), а также приверженность ассоциированных липопротеины Alpa
(hopC
) и alpB
(hopB
) [36].
H. суис
содержит кодирование fibrinonectin /фибриногена-связывающий белок ген, который может усилить свою приверженность потерпевшей желудочной ткани. Повреждение провести эпителиальные клетки действительно могут подвергнуть фибронектин и другие компоненты внеклеточного матрикса. Сильные гомологии был найден с фибронектина-связывающих белков Г.фелис ​​
(YP_004072974), H.
канадская (ZP_048703091) и Wolinella succinogenes
(NP_907753). Насколько нам известно, ни одна точная функция не была дана этих белков в этих видов. В Campylobacter jejuni
, однако, фибронектин-связывающие белки CADF и FlpA было показано, что участвовать в соблюдении и /или вторжения в эпителиальные клетки кишечника хозяина [37, 38]. В соответствии с биоинформатики инструментов, используемых здесь, то Х. суис
фибронектин-связывающий белок отсутствует сайт расщепления трансмембранных спиралей или сигнал пептидазы, указывая, что он не экспонированных на поверхность или секретируется. Его реальная роль в колонизации, поэтому еще предстоит выяснить.
Трех генов, участвующих в биосинтезе сиаловой кислоты (Neua
, neuB
и wecB
) были аннотированный в H. суис
генома, указывая, что эта бактерия может декорировать его поверхность с сиаловой кислотой. Наличие поверхностных сиалилирования широко изучалась в патогенных бактерий, где он способствует уклонения от хост-системы комплемента обороны [39].
Кроме того, H. суис
обладает генов, кодирующих ферменты, участвующие в устойчивости к окислительно-стресс ( Napa
, SODB
, Ката
, Muts
, mdaB
и пероксиредоксин последовательности, кодирующей). Это указывает на то, что H. суис
может питать защитный механизм против хозяина воспалительной реакции, способствуя способности хронической колонизации желудка с помощью этой бактерии [40].
Тип системы секреции IV в H. суис

Два частичной T4SS были предсказаны в H. суис
генома, а именно Гребенка
кластера и системы tfs3
. Суис расческу система H.
вероятно, играет роль в генетической трансформации [41, 42]. Трансформация ДНК может быть ответственна за высокую степень разнообразия среди штаммов H. зшз
как было недавно продемонстрировано мультилокальному набрав последовательность доступных H. суис
штаммов [43]. Роль пилори tfs3
системы секреции H. в патогенезе точно не известно. Семь генов tfs3
кластера являются гомологами генов, участвующих в секреции типа IV: virB4
, virB11
и virD4
код для АТФаз, которые перемещаются подложки и через поры. Последнее кодируется генами пор трансмембранных virB7
, virB8
, virB9
и virB10
[44]. Все эти гены, кроме virB7
были идентифицированы в H. суис
, показывая, что H. суис tfs3
может играть важную роль в трансмембранного транспорта субстратов в H. суис
.
H . пилори CAG
патогенности остров (CAG
PAI) область кодирует T4SS позволяя H. Pylori
вставить цитотоксин-ассоциированный антиген A (CagA) в клетку-хозяина. Этот процесс приводит к измененному структуре клетки-хозяина, повышенной воспалительной реакции, а также более высокий риск для аденокарциномы желудка [45]. Хотя H. суис
обладает двумя членами хеликобактерной CAG
PAI (cag23 /E
и cagX
), большинство генов, включая ген, кодирующий патологии, вызывающие белок (CagA ), не были идентифицированы. Это указывает на то, что HS1 T и ТГ5 отсутствие функциональной CAG
системы секреции белка переносчика.
Гены, возможно, участвующих в индукции желудка поражений
Genomic сравнение H. суис с услугой хеликобактерной
привел к идентификации дополнительных генов, возможно, связанных с вирулентностью H. суис
. H. суис
гомолог H. Pylori Вака
был обнаружен. VacA является как Цитотоксин желудочного эпителиального слоя клеток и иммуномодулирующее токсин H. Pylori
[46]. H. пилори
содержит либо функциональные или нефункциональные Вака
. H. суис Вака
гомолог не проявляет Вака
сигнальной последовательности, указывая, что он может кодировать нефункциональные цитотоксин [47]. В пробирке и в естественных условиях исследования с нокаутирующий мутанта H. суис Вака
может уточнить функциональность Вака
гомолога в этой хеликобактером
видов.
Сильные гомологии был найден с двумя хеликобактерной
вирулентности-ассоциированных генов, а именно Napa
, кодирующие HP-Напы и GGT
, кодирующий HP-ГГТ. H. Pylori
ГГТ был идентифицирован как индуцирующего апоптоз белка [48, 49]. Белок НР-Напе обозначается как провоспалительных и иммунодоминантном белка путем стимулирования производства кислородных радикалов, так и IL-12 из нейтрофилов и рекрутинг лейкоциты в естественных условиях [50, 51]. Кроме того, HP-Напы также играет важную роль в защите H. Pylori
от окислительного стресса путем связывания свободного железа [52]. H. суис
содержит гомологов двух генов H.
пилори, кодирующих плазминогена-связывающих белков, pgbA
и pgbB
.

• Доказательственная модель, основанная рассуждение для диагностики метастазов в лимфатических узлах при рак…
• Интегративной роли трансформирующий фактор роста-альфа в цитопротекция механизмах желудка травмы слизистой…