A celulose é um importante bloco de construção das paredes celulares das plantas, consistindo em moléculas ligadas entre si em fibras sólidas. Para humanos, a celulose é indigesta, e a maioria das bactérias intestinais não possui as enzimas necessárias para quebrar a celulose.
Contudo, recentemente material genético da bactéria degradadora de celulose R. champanellensis foi detectado em amostras de intestino humano.
A colonização bacteriana do intestino é essencial para a fisiologia humana, e compreender como as bactérias intestinais aderem à celulose amplia nosso conhecimento do microbioma e sua relação com a saúde humana.
A bactéria sob investigação usa uma rede intrincada de proteínas de arcabouço e enzimas na parede celular externa, referido como uma rede de celulose, para ligar e degradar as fibras de celulose. Essas redes de celulose são mantidas juntas por famílias de proteínas em interação.
De particular interesse é a interação coesina-dockerina responsável por ancorar a rede de celulose na parede celular.
Essa interação precisa resistir às forças de cisalhamento no corpo para aderir à fibra. Esta característica vital motivou os pesquisadores a investigar mais detalhadamente como o complexo de ancoragem responde às forças mecânicas.
Usando uma combinação de microscopia de força atômica de molécula única, fluorescência de molécula única e simulações de dinâmica molecular, O professor Michael Nash da University of Basel e ETH Zurich, juntamente com colaboradores da LMU Munich e Auburn University, estudaram como o complexo resiste à força externa.
Eles foram capazes de mostrar que o complexo exibe um comportamento raro chamado modo de ligação dupla, onde as proteínas formam um complexo de duas maneiras distintas.
Os pesquisadores descobriram que os dois modos de ligação têm propriedades mecânicas muito diferentes, com um quebrando com forças baixas de cerca de 200 piconewtons e o outro exibindo uma estabilidade muito maior, quebrando apenas com 600 piconewtons de força.
Uma análise mais aprofundada mostrou que o complexo de proteínas exibe um comportamento denominado "ligação de captura, "o que significa que a interação da proteína se torna mais forte à medida que a força aumenta.
Acredita-se que a dinâmica dessa interação permite que as bactérias adiram à celulose sob tensão de cisalhamento e liberem o complexo em resposta a novos substratos ou para explorar novos ambientes.
Observamos claramente os modos de ligação dupla, mas só pode especular sobre seu significado biológico. Achamos que a bactéria pode controlar a preferência do modo de ligação, modificando as proteínas. Isso permitiria mudar de um estado de baixa para alta adesão, dependendo do ambiente . "
Michael Nash, Professor, Universidade da Basileia
Ao lançar luz sobre este mecanismo de adesão natural, essas descobertas preparam o terreno para o desenvolvimento de mecanismos moleculares artificiais que exibem comportamento semelhante, mas se ligam a alvos de doenças.
Esses materiais podem ter aplicações em supercolas médicas de base biológica ou na ligação com cisalhamento de nanopartículas terapêuticas dentro do corpo. "Por enquanto, estamos ansiosos para voltar ao laboratório e ver o que pega, "diz Nash.