Forskere afslører, hvordan bakterier klæber til cellulosefibre i tarmen

Forskere har afsløret en ny molekylær mekanisme, hvorved bakterier klæber til cellulosefibre i den menneskelige tarm. Takket være to forskellige bindemåder, de kan modstå forskydningskræfterne i kroppen. Forskere ved universitetet i Basel og ETH Zürich offentliggjorde deres resultater i tidsskriftet "Nature Communications" .

Cellulose er en vigtig byggesten i plantens cellevægge, bestående af molekyler forbundet til faste fibre. For mennesker, cellulose er ufordøjelig, og størstedelen af ​​tarmbakterierne mangler de enzymer, der kræves for at nedbryde cellulose.

Imidlertid, for nylig genetisk materiale fra den cellulose-nedbrydende bakterie R. champanellensis blev påvist i humane tarmprøver.

Bakteriel kolonisering af tarmen er afgørende for menneskelig fysiologi, og forståelse af, hvordan tarmbakterier klæber til cellulose, udvider vores viden om mikrobiomet og dets forhold til menneskers sundhed.

Bakterien, der undersøges, anvender et indviklet netværk af stilladsproteiner og enzymer på den ydre cellevæg, kaldet et cellulosomenetværk, at vedhæfte og nedbryde cellulosefibre. Disse cellulosomenetværk holdes sammen af ​​familier af interagerende proteiner.

Af særlig interesse er cohesin-dockerin-interaktionen ansvarlig for forankring af cellulosomnetværket til cellevæggen.

Denne interaktion skal modstå forskydningskræfter i kroppen for at klæbe til fiber. Denne vitale egenskab motiverede forskerne til at undersøge mere detaljeret, hvordan forankringskomplekset reagerer på mekaniske kræfter.

Ved at bruge en kombination af enkeltmolekylær atomkraftmikroskopi, enkeltmolekylfluorescens- og molekylær dynamiksimuleringer, Professor Michael Nash fra University of Basel og ETH Zürich sammen med samarbejdspartnere fra LMU München og Auburn University studerede, hvordan komplekset modstår ekstern kraft.

To bindingsmetoder gør det muligt for bakterier at klæbe til overflader under strømning

De var i stand til at vise, at komplekset udviser en sjælden adfærd kaldet dual binding mode, hvor proteinerne danner et kompleks på to forskellige måder.

Forskerne fandt ud af, at de to bindemåder har meget forskellige mekaniske egenskaber, hvor den ene bryder ved lave kræfter på omkring 200 piconewtons og den anden udviser en meget højere stabilitet, der kun bryder ved 600 piconewtons kraft.

Yderligere analyse viste, at proteinkomplekset viser en adfærd kaldet en "fangstbinding, "hvilket betyder, at proteininteraktionen bliver stærkere, efterhånden som kraften øges.

Dynamikken i denne interaktion menes at give bakterierne mulighed for at klæbe til cellulose under forskydningsspænding og frigive komplekset som reaktion på nye substrater eller for at udforske nye miljøer.

Vi observerer klart dobbeltbindingsmetoderne, men kan kun spekulere i deres biologiske betydning. Vi tror, ​​at bakterierne muligvis styrer bindingsformens præference ved at ændre proteinerne. Dette ville gøre det muligt at skifte fra en lav til høj vedhæftningstilstand afhængigt af miljøet . "

Michael Nash, Professor, Universitetet i Basel

Ved at kaste lys over denne naturlige vedhæftningsmekanisme, disse fund satte scenen for udviklingen af ​​kunstige molekylære mekanismer, der udviser lignende adfærd, men binder sig til sygdomsmål.

Sådanne materialer kan have anvendelser i biobaserede medicinske superlim eller forskydningsforstærket binding af terapeutiske nanopartikler inde i kroppen. "For nu, vi er spændte på at vende tilbage til laboratoriet og se, hvad der klistrer, "siger Nash.

• Alarminer er guldet i modermælk
• Menneskelige tarmmikrober spiller en vigtig rolle for at opretholde sundhed