La cellulose est un élément constitutif majeur des parois cellulaires végétales, constitué de molécules liées entre elles en fibres solides. Pour les humains, la cellulose est indigeste, et la majorité des bactéries intestinales n'ont pas les enzymes nécessaires pour décomposer la cellulose.
Cependant, récemment du matériel génétique de la bactérie dégradant la cellulose R. champanellensis a été détecté dans des échantillons d'intestin humain.
La colonisation bactérienne de l'intestin est essentielle pour la physiologie humaine, et comprendre comment les bactéries intestinales adhèrent à la cellulose élargit notre connaissance du microbiome et de sa relation avec la santé humaine.
La bactérie à l'étude utilise un réseau complexe de protéines d'échafaudage et d'enzymes sur la paroi cellulaire externe, appelé réseau cellulosome, pour se fixer et dégrader les fibres de cellulose. Ces réseaux cellulosiques sont maintenus ensemble par des familles de protéines en interaction.
L'interaction cohésine-dockerine responsable de l'ancrage du réseau cellulosome à la paroi cellulaire est particulièrement intéressante.
Cette interaction doit résister aux forces de cisaillement dans le corps pour adhérer à la fibre. Cette caractéristique vitale a motivé les chercheurs à étudier plus en détail comment le complexe d'ancrage réagit aux forces mécaniques.
En utilisant une combinaison de microscopie à force atomique à molécule unique, simulations de fluorescence et de dynamique moléculaire de molécules uniques, Le professeur Michael Nash de l'Université de Bâle et de l'ETH Zurich ainsi que des collaborateurs de LMU Munich et de l'Université d'Auburn ont étudié comment le complexe résiste aux forces extérieures.
Ils ont pu montrer que le complexe présente un comportement rare appelé mode de liaison double, où les protéines forment un complexe de deux manières distinctes.
Les chercheurs ont découvert que les deux modes de liaison ont des propriétés mécaniques très différentes, avec un cassant à des forces faibles d'environ 200 piconewtons et l'autre présentant une stabilité beaucoup plus élevée ne cassant qu'à 600 piconewtons de force.
Une analyse plus poussée a montré que le complexe protéique présente un comportement appelé "catch bond, " ce qui signifie que l'interaction des protéines devient plus forte à mesure que la force augmente.
On pense que la dynamique de cette interaction permet aux bactéries d'adhérer à la cellulose sous contrainte de cisaillement et de libérer le complexe en réponse à de nouveaux substrats ou pour explorer de nouveaux environnements.
On observe clairement les modes de liaison double, mais ne peut que spéculer sur leur signification biologique. Nous pensons que les bactéries pourraient contrôler la préférence du mode de liaison en modifiant les protéines. Cela permettrait de passer d'un état d'adhérence faible à élevé en fonction de l'environnement ."
Michael Nash, Professeur, Université de Bâle
En mettant en lumière ce mécanisme naturel d'adhésion, ces découvertes ont ouvert la voie au développement de mécanismes moléculaires artificiels qui présentent un comportement similaire mais se lient aux cibles de la maladie.
De tels matériaux pourraient avoir des applications dans les superglues médicales biosourcées ou la liaison améliorée par cisaillement de nanoparticules thérapeutiques à l'intérieur du corps. "Pour l'instant, nous sommes ravis de retourner au laboratoire et de voir ce qui colle, " dit Nash.
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