Cellulose ass e wichtege Bausteng fir Planzenzellmaueren, besteet aus Molekülle verbonne mat festen Faseren. Fir Mënschen, Cellulose ass indigestibel, an d'Majoritéit vun Darmbakterien feelen d'Enzymen, déi noutwendeg si fir d'Zellulose ofzebriechen.
Wéi och ëmmer, kierzlech genetescht Material vun der Zellulose-degradéierende Bakterie R. champanellensis gouf a mënschlechen Darmproben festgestallt.
Bakteriell Koloniséierung vum Darm ass wesentlech fir mënschlech Physiologie, a verstoe wéi Darmbakterien un Cellulose hänken erweidert eist Wëssen iwwer de Mikrobiom a seng Relatioun mat der mënschlecher Gesondheet.
D'Bakterie déi ënnersicht gëtt benotzt en komplizéierten Netzwierk vu Steierproteinen an Enzymen op der äusseren Zellmauer, bezeechent een als Cellulosome Netzwierk, fir un Cellulosefaseren ze befestigen an ze degradéieren. Dës Cellulosome Netzwierker ginn zesumme vu Famillen vun interagéierende Proteine gehal.
Besonnesch interessant ass d'Cohesin-Dockerin Interaktioun verantwortlech fir d'Verankerung vum Cellulosome Netzwierk an d'Zellmauer.
Dës Interaktioun muss Schéierkraaft am Kierper widderstoen fir sech un d'Faser ze halen. Dës vital Feature huet d'Fuerscher motivéiert méi detailléiert z'ënnersichen wéi d'Verankerungskomplex op mechanesch Kräfte reagéiert.
Duerch d'Benotzung vun enger Kombinatioun vun Eenmolekül Atomkraaftmikroskopie, Eenmolekül Fluoreszenz a Molekular Dynamik Simulatiounen, De Professer Michael Nash vun der Universitéit vu Basel an der ETH Zürich zesumme mat Kollaborateuren aus der LMU München an der Auburn Universitéit hu studéiert wéi de Komplex der externer Kraaft widderstoen.
Si konnten weisen datt de Komplex e seltenen Verhalen weist deen Dual Bindungsmodus heescht, wou d'Proteine e Komplex op zwou verschidde Weeër bilden.
D'Fuerscher hunn erausfonnt datt déi zwee Bindemodi ganz verschidde mechanesch Eegeschaften hunn, mat engem deen op niddereg Kräfte vu ronn 200 Piconewtons brécht an deen aneren eng vill méi héich Stabilitéit weist déi nëmme bei 600 Piconewton Kraaft Kraaft brécht.
Weider Analyse huet gewisen datt de Proteinkomplex e Verhalen weist deen e "Fangeband" genannt gëtt "dat heescht datt d'Proteininteraktioun méi staark gëtt wéi d'Kraaft eropgeet.
D'Dynamik vun dëser Interaktioun gëtt gegleeft d'Bakterien z'erlaben un Cellulose ënner Schéierstress festzehalen an de Komplex als Äntwert op nei Substrater fräisetzen oder nei Ëmfeld ze entdecken.
Mir beobachten kloer d'Dualbindungsmodi, kann awer nëmmen iwwer hir biologesch Bedeitung spekuléieren. Mir mengen datt d'Bakterien d'Bindungsmodus Präferenz kontrolléiere kënnen andeems d'Proteine geännert ginn. Dëst erlaabt et vun engem nidderegen an héijen Haftungszoustand ofhängeg vun der Ëmwelt ze wiesselen . "
Michael Nesch, Professer, Universitéit Basel
Duerch d'Liicht op dësen natierlechen Haftmechanismus, dës Erkenntnisser setzen d'Bühn fir d'Entwécklung vu künstlechen molekulare Mechanismen déi ähnlech Verhalen weisen awer un Krankheetsziler binden.
Esou Materialer kéinte Uwendungen hunn a bio-baséiert medizinesche Superglues oder Schéier-verstäerkt Bindung vun therapeuteschen Nanopartikelen am Kierper. "Fir elo, mir si begeeschtert zréck an de Laboratoire ze kommen a kucken wat stécht, "seet den Nash.