La celulosa es un componente importante de las paredes celulares de las plantas, que consta de moléculas unidas entre sí en fibras sólidas. Para humanos, la celulosa es indigerible, y la mayoría de las bacterias intestinales carecen de las enzimas necesarias para descomponer la celulosa.
Sin embargo, material genético reciente de la bacteria que degrada la celulosa R. champanellensis se detectó en muestras de intestino humano.
La colonización bacteriana del intestino es esencial para la fisiología humana, y comprender cómo las bacterias intestinales se adhieren a la celulosa amplía nuestro conocimiento del microbioma y su relación con la salud humana.
La bacteria bajo investigación utiliza una intrincada red de proteínas y enzimas de andamio en la pared celular externa. denominada red de celulosomas, para adherirse y degradar las fibras de celulosa. Estas redes de celulosomas se mantienen unidas por familias de proteínas que interactúan.
De particular interés es la interacción cohesina-dockerina responsable de anclar la red de celulosomas a la pared celular.
Esta interacción necesita resistir fuerzas de cizallamiento en el cuerpo para adherirse a la fibra. Esta característica vital motivó a los investigadores a investigar con más detalle cómo responde el complejo de anclaje a las fuerzas mecánicas.
Mediante el uso de una combinación de microscopía de fuerza atómica de una sola molécula, simulaciones de dinámica molecular y fluorescencia de una sola molécula, El profesor Michael Nash de la Universidad de Basilea y ETH Zurich junto con colaboradores de LMU Munich y la Universidad de Auburn estudiaron cómo el complejo resiste la fuerza externa.
Pudieron demostrar que el complejo exhibe un comportamiento poco común llamado modo de enlace dual, donde las proteínas forman un complejo de dos formas distintas.
Los investigadores encontraron que los dos modos de unión tienen propiedades mecánicas muy diferentes, uno se rompe a bajas fuerzas de alrededor de 200 piconewtons y el otro exhibe una estabilidad mucho mayor rompiéndose solo a 600 piconewtons de fuerza.
Un análisis más detallado mostró que el complejo de proteínas muestra un comportamiento llamado "enlace de captura, "lo que significa que la interacción de las proteínas se vuelve más fuerte a medida que aumenta la fuerza.
Se cree que la dinámica de esta interacción permite que las bacterias se adhieran a la celulosa bajo tensión de cizallamiento y liberen el complejo en respuesta a nuevos sustratos o para explorar nuevos entornos.
Observamos claramente los modos de enlace dual, pero solo puedo especular sobre su significado biológico. Creemos que las bacterias podrían controlar la preferencia del modo de unión modificando las proteínas. Esto permitiría cambiar de un estado de adherencia baja a alta dependiendo del entorno. . "
Michael Nash, Profesor, Universidad de Basilea
Al arrojar luz sobre este mecanismo de adhesión natural, Estos hallazgos preparan el escenario para el desarrollo de mecanismos moleculares artificiales que exhiben un comportamiento similar pero se unen a los objetivos de la enfermedad.
Dichos materiales podrían tener aplicaciones en superpegamentos médicos de base biológica o unión mejorada por cizallamiento de nanopartículas terapéuticas dentro del cuerpo. "Por ahora, estamos emocionados de volver al laboratorio y ver qué se pega, "dice Nash.
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